포항공대 오병하·연세대 김유삼 교수팀
포항공대 오병하·연세대 김유삼 교수팀은 ‘브레디라이조비움 자포니컴’이라는 콩과류 공생 미생물서 분리한 아미다아제(동물의 조직이나 미생물에 존재하는 촉매효소)의 하나인 ‘말론아미다아제 E2’ 단백질의 3차원 구조를 규명하고, 이 과정에서 새로운 ‘아미노산 촉매단’을 발견했다고 16일 밝혔다.
이번 연구결과는 생물학 분야 저명저널인 ‘엠보(EMBO)’ 6월호에 실렸다 논문에 따르면 보통의 아미노산 촉매단은 생체 내 단백질의 화학반응이 빨리 일어나도록 돕는 효소단백질의 활성 부위에 위치, 반응물의 화학결합이 끊어지거나 연결되면서 새로운 생성물로 전환되도록 하는 작용을 한다.
이 때문에 단백질의 화학반응을 일으키는데 꼭 필요한 아미노산들은 지금까지의 진화과정 속에서도 바뀌지 않고 절대적으로 보존돼 왔다.
그런데 이번 연구 결과, ‘말론아미데이즈 E2’라는 미생물 효소단백질의 활성부위에는 지금까지 알려지지 않았던 새로운 ‘아미노산 촉매단’이 작용하고 있는 것으로 밝혀졌다.